El premio Nobel de Química Aaron Ciachanover afirma durante una conferencia impartida en España que, aunque “no supone una cura” contra la enfermedad, puede aportar calidad de vida a los pacientes.
El principio activo de la talidomida se suele asociar a los casos de malformaciones que sufrieron bebés de todo el mundo después de que sus madres tomaran el fármaco de Grünenthal durante el embarazo para combatir las náuseas, hace ahora más de 60 años. Sin embargo, la talidomida es actualmente eficaz como tratamiento para determinadas enfermedades como el cáncer.
La talidomida actúa como un “pegamento molecular” en el tratamiento del cáncer
El ganador del Premio Nobel de Química en 2004, Aaron Ciachanover, ha abordado en una conferencia impartida recientemente en España los nuevos usos que la talidomida está adquiriendo en la actualidad. Este fármaco surgió en los años 60 como calmante de las náuseas en las mujeres embarazadas. Lamentablemente, años después se descubrió que este compuesto podía adoptar dos formas distintas a pesar de tener la misma fórmula molecular, y una de las formas causaba malformaciones en los fetos.
“Aportan entre 10 y 15 años de vida, algo que hasta ahora parecía impensable”
Hoy en día, la talidomida está mostrando muy buenos resultados en el tratamiento del cáncer, puesto que actúa como un “pegamento molecular”: permite que las proteínas a eliminar se unan al complejo molecular que las trasladará al proteasoma. Se trata de un fármaco con un elevado potencial. “Ninguno de estos fármacos supone una cura para el cáncer. Sin embargo, aportan entre 10 y 15 años de vida con buena calidad para los pacientes, algo que hasta ahora parecía impensable”, afirma Ciachanover.
CONFERENCIA SOBRE EL SISTEMA UBIQUITINA-PROTEASOMA
El investigador, que ganó el Nobel de Química en 2004 por su descubrimiento sobre la degradación proteica mediada por ubiquitina, ha sido invitado por la Universidad Pompeu Fabra, en el marco de su 25º aniversario, en colaboración con la compañía Novartis, a pronunciar una conferencia sobre el sistema ubiquitina-proteasoma. Se trata de un proceso en el que las proteínas residuales son marcadas varias veces con una pequeña molécula llamada ubiquitina. Este marcaje hace que sean reconocidas por un complejo molecular que las conducirá al proteasoma, donde serán degradadas en partes más simples que serán reutilizadas por la célula.
La eliminación de proteínas residuales es fundamental para las células: defectos en el sistema ubiquitina-proteasoma están estrechamente vinculados con enfermedades graves. Prácticamente todas las enfermedades neurodegenerativas se caracterizan por la acumulación de proteínas: párkinson, alzhéimer, etcétera. También en cáncer, la ubiquitinización juega un papel muy importante, pues las células malignas pueden originarse siguiendo dos patrones: o bien la degradación de las proteínas supresoras de tumores se ve aumentada, reduciendo así la presencia de estos defensores antitumorales, o bien la eliminación de las proteínas oncogénicas se ve reducida, provocando un aumento de los factores oncogénicos en las células.
Origen: ConSalud.es